알츠하이머 : 타우는 어떻게 뇌 세포를 파괴합니까?
과학자들은 알츠하이머 병과 관련된 단백질 타우가 내부 의사 소통을 방해하여 뇌 세포를 손상시키는 이전에 알려지지 않은 메커니즘을 발견했습니다.
이 발견은 치매의 가장 흔한 원인의 기원에 대한 새로운 빛을 비추는데, 그 특징은 뇌에 얽힌 타우 단백질 필라멘트의 축적입니다.
이 발견은 또한 뇌 조직을 점진적으로 파괴하는 알츠하이머 및 기타 질병에 대한 새로운 치료법으로 이어질 수 있다고 연구원들은 현재 저널에 실린 연구에 대한 논문에서 결론을 내 렸습니다. 뉴런.
찰스 타운의 매사추세츠 종합 병원 (MGH)과 메릴랜드 주 볼티모어의 존스 홉킨스 의과 대학의 과학자들이 타우 단백질이 뇌 세포 손상에 어떻게 기여할 수 있는지 조사하기위한 연구를 주도했습니다.
알츠하이머 병은 사라지지 않고 시간이지나면서 악화됩니다. 미국에서 570 만 명이이 질병에 걸린 것으로 추정되는 성인 사망 원인 중 6 번째로 흔합니다.
알츠하이머 병의 정확한 원인은 아직 알려지지 않았습니다.
알츠하이머와 다른 형태의 치매를 일으키는 정확한 원인은 여전히 과학에 대한 미스터리입니다. 증거에 따르면 환경, 유전자 및 생활 방식의 조합이 관련되어 있으며 다양한 요인이 다른 사람에게 영향을 미치는 정도가 다릅니다.
대부분의 알츠하이머 병은 60 대 이상이 될 때까지 증상이 나타나지 않습니다. 이 질병에 걸릴 위험은 나이가 들면서 빠르게 증가합니다.
질병을 앓고있는 사람들에 대한 뇌 연구 (뇌 조직의 사후 분석과 함께)는 알츠하이머 병이 어떻게 변화하고 뇌에 해를 끼치는 지에 대해 많은 것을 밝혀 냈습니다.
"연령 관련 변화"는 다음을 포함합니다 : 염증; 일부 뇌 영역의 수축; 자유 라디칼로 알려진 불안정하고 수명이 짧은 분자 생성; 그리고 세포 에너지 생산의 중단.
알츠하이머 병 환자의 뇌에는 세포 사이에 형성되는 아밀로이드 단백질 플라크와 세포 내부에 형성되는 타우 단백질 엉킴이라는 두 가지 특징이 있습니다. 최근 연구는 후자에 관한 것입니다.
타우 행동의 변화
뇌 세포 또는 뉴런에는 세포와 그 기능을 지원하는 미세 소관으로 알려진 내부 구조가 있습니다. 그들은 세포의 몸에서 다른 세포와 연결되는 부분으로 물질을 운반하는 데 도움이되는 매우 활성적인 세포 구성 요소입니다.
건강한 뇌 세포에서 타우 단백질은 일반적으로 미세 소관에 "결합하고 안정화"합니다. 그러나 타우는 알츠하이머 병에서 다르게 행동합니다.
뇌 화학의 변화로 인해 타우 단백질 분자가 미세 소관에서 빠져 나와 대신 서로 달라 붙게됩니다.
결국 분리 된 타우 분자는 다른 세포와 통신하는 뇌 세포의 능력을 방해하는 긴 필라멘트 또는 신경원 섬유 엉킴을 형성합니다.
새로운 연구는 알츠하이머 병에서 타우가 뇌 세포의 핵과 신체 사이의 통신을 포함하는 또 다른 메커니즘을 방해 할 가능성을 소개합니다.
세포핵과의 통신
세포핵은 400 개 이상의 서로 다른 단백질을 포함하고 분자의 움직임을 제어하는 핵 기공이라는 구조를 사용하여 나머지 세포와 통신합니다.
근 위축성 측삭 경화증, 전 측두엽 및 기타 유형의 치매의 원인에 대한 연구는 이러한 핵 구멍의 결함이 어떻게 든 관련되어 있음을 시사했습니다.
최근 연구에 따르면 알츠하이머 병에 걸린 동물과 인간 세포에는 결함이있는 핵 구멍이 있으며이 결함은 뇌 세포의 타우 축적과 관련이 있습니다.
MGH의 알츠하이머 병실 책임자 인 공동 연구 저자 인 Bradley T. Hyman은“질병 상태에서 타우가 핵 기공과 상호 작용하여 그 성질을 변화시키는 것으로 보입니다.”라고 설명합니다.
그와 그의 동료들은 타우의 존재가 주요 구조 단백질 Nup98을 포함하는 핵 기공의 질서 정연한 구조를 파괴한다는 것을 발견했습니다. 알츠하이머 병 세포에서는 이러한 모공이 적고 거기에 있던 모공이 서로 붙어있는 경향이있었습니다.
‘잘못 현지화 됨’Nup98
그들은 또한 알츠하이머 병 뇌 세포 내부에서 Nup98과 관련된 또 다른 흥미로운 변화를 관찰했습니다. 응집 된 타우가있는 세포에서 Nup98은 핵 기공에 머무르는 대신 "잘못 국 재화"되었습니다.
그들은이 특징이보다 극단적 인 형태의 알츠하이머 병으로 사망 한 사람들의 뇌 조직에서 더 과장된 것으로 밝혀졌다.
마지막으로, 그들이 인간 타우를 설치류 뇌 세포의 살아있는 배양 물에 추가했을 때, 연구원들은 그것이 세포체에서 Nup98의 잘못된 위치를 야기하고 분자의 핵으로의 수송을 방해한다는 것을 발견했습니다.
이것은 타우 단백질의 존재와 핵 수송 메커니즘 손상 사이의 "기능적 연결"의 증거였습니다.
그러나 저자는 연구에서 발견 된 Nup98-tau 상호 작용이 질병으로 인해 발생하는지 아니면 질병 상태에서 극단적 인 방식으로 행동하는 정상적인 메커니즘인지 여부는 명확하지 않다고 지적합니다.
결론 :
"우리의 데이터를 종합 해보면 타우에 의한 신경 퇴행에 대한 비 전통적인 메커니즘을 제공합니다."
